如何验证TRIM56与YBX1相互作用？
TRIM56-YBX1互作机制揭示神经损伤修复新靶点
研究亮点：
1️⃣ 调控机制解析
通过泛素-蛋白酶体抑制剂（MG132）特异性实验，首次证实神经元中YBX1蛋白稳态受泛素化降解途径调控，为靶向YBX1的药物开发提供理论依据。
2️⃣ 关键互作验证
综合运用IP-MS、分子对接及内外源Co-IP技术，确证E3泛素连接酶TRIM56与YBX1存在强结合，且在脊髓损伤（SCI）和缺氧缺糖（OGD）模型中互作强度显著下降，提示其在病理过程中的动态调控作用。
3️⃣ 结构域精准定位
通过截短体筛选发现TRIM56特异性结合YBX1的N端结构域（Δ126-324），阐明两者直接相互作用的结构基础，为设计阻断/增强互作的小分子奠定基础。
科学意义： 本研究系统揭示TRIM56通过泛素化途径调控YBX1降解的新机制，为理解神经退行性疾病中蛋白质稳态失衡提供了全新视角，同时为脊髓损伤等病理状态的干预策略开辟潜在治L靶点。
技术方法论参考： ✔ 蛋白质降解双通路验证（MG132/3MA/CQ联用） ✔ 互作研究多维度交叉验证（生信预测+实验互作） ✔ 截短体策略精准定位结合域
更多详细内容请查看我们的软文分享：《Adv Sci》解读：泛凋亡！TRIM56调节YBX1泛素化降解，改善脊髓损伤中ZBP1介导的神经元PANoptosis。
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